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基于光诱导力显微镜的胶原蛋白纳米级化学与拓扑结构成像
Morrison, W., Tao, J., Park, K., Nowak, D., Park, S., De Yoreo, J.
Biophysical Journal
Abstract
胶原蛋白是骨骼、牙本质及细胞外基质的主要结构蛋白，能够模板化引导多种矿相成核与生长。其表面介观结构（对功能发挥至关重要）受胶原-基底（C-S）与胶原-胶原（C-C）相互作用的相对强度控制。因此，理解这些相互作用的本质及表面组装机制，将有助于制造用于组织工程的复杂二维蛋白质组装体。红外光诱导力显微镜（IR PiFM）基于原子力显微镜（AFM）平台耦合宽调谐中红外激光器，通过检测样品中光诱导偶极子与金属AFM针尖镜像偶极子间的偶极-偶极力来测量样品极化率，该相互作用强烈依赖于样品的红外吸收特性。凭借AFM技术传承，PiFM可同步获取形貌与光谱图像，以~10 nm空间分辨率揭示局部化学特性与拓扑结构的关联。本文展示沉积于白云母表面的胶原分子原纤维形成不同阶段的PiFM研究结果，包括与酰胺I吸收带相关的PiFM光谱图像。通过以酰胺I带为中心的逐像素PiFM光谱构建高光谱图像，借助峰形与峰位追踪研究C-C与C-S相互作用。PiFM凭借纳米尺度化学特异性成像能力，为深化生物材料认知及促进其技术应用提供了强大的新型分析方法。