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Han, SW., Morita, K., Simona, P., Kihara, T., Miyake, J., Banu, M., Adachi, T.
J Nanosci Nanotechnol
肌动蛋白丝通过与数百种肌动蛋白结合蛋白相互作用,在多种细胞功能中发挥关键作用。本研究采用原子力显微镜(AFM)与动态力谱技术(DFS)探究肌动蛋白丝与结合蛋白α-辅肌动蛋白的相互作用。通过分析肌动蛋白丝/α-辅肌动蛋白与BSA/α-辅肌动蛋白的特异性及非特异性相互作用的断裂事件分布,发现肌动蛋白丝/α-辅肌动蛋白结合的断裂力显著大于BSA/α-辅肌动蛋白的非特异性相互作用,其峰值呈现典型的多重平行键特征。此外,基于不同加载速率DFS实验中的断裂力,估算了肌动蛋白丝/α-辅肌动蛋白结合的解离常数,该值与既往通过光镊测量获得的结果高度一致。本研究方法有望广泛应用于肌动蛋白丝与多种结合蛋白的相互作用测量。